Las cookies nos ayudan a ofrecer nuestros servicios. Al utilizar nuestros servicios, aceptas el uso de cookies.
De En Es
Kundenservice: +49 (0) 551 - 547 24 0

Editorial Cuvillier

Publicaciones, tesis doctorales, capacitaciónes para acceder a una cátedra de universidad & prospectos.
Su editorial internacional especializado en ciencias y economia

Editorial Cuvillier

Premiumpartner
De En Es
Titelbild-leitlinien
Regulation der Jasmonsäurebiosynthese durch posttranslationale Modifikation der Oxophytodiensäurereduktase 3 (OPR3)

Impresion
EUR 34,80 EUR 33,06

E-Book
EUR 24,36

Regulation der Jasmonsäurebiosynthese durch posttranslationale Modifikation der Oxophytodiensäurereduktase 3 (OPR3) (Volumen 4) (Tienda española)

Kristin Mayer (Autor)

Previo

Lectura de prueba, PDF (490 KB)
Indice, PDF (91 KB)

ISBN-13 (Impresion) 9783954044078
ISBN-13 (E-Book) 9783736944077
Idioma Deutsch
Numero de paginas 200
Edicion 1. Aufl.
Serie Schriftenreihe zur Physiologie und Biochemie der Pflanzen
Volumen 4
Lugar de publicacion Göttingen
Lugar de la disertacion Hohenheim
Fecha de publicacion 08.05.2013
Clasificacion simple Tesis doctoral
Area Biología
Bioquímica, biología molecular, tecnología genética
Palabras claves OPR3, Jasmonsäure, Phytohormone, Abwehrreaktionen und Entwicklung von Pflanzen, posttranslationale Modifikation, Mikrobiologie und Biotechnologie
URL para pagina web externa https://www.uni-hohenheim.de/1597.html?typo3state=persons&lsfid=5495
Descripcion

Die Bildung des Phytohormons Jasmonsäure unterliegt einer strengen Kontrolle und ist zeitlich wie Gewebe-abhängig sehr genau reguliert. Hinweise auf einen möglichen Regulationsmechanismus durch reversible Phosphorylierung ergaben sich aus der Röntgenstrukturanalyse der Oxophytodiensäurereduktase 3 (OPR3), die einen limitierenden Schritt der Jasmonsäurebiosynthese katalysiert. OPR3 liegt hier als Dimer vor, welches als inaktive Form der OPR3 interpretiert wird. Tatsächlich konnte gezeigt werden, dass monomere OPR3-Formen eine höhere Aktivität aufweisen. Phosphorylierte Isoformen der OPR3 konnten in vivo nachgewiesen werden und wurden vorwiegend in Geweben detektiert, in denen der Biosyntheseweg der Jasmonsäure aktiv ist. Es liegt daher der Schluss nahe, dass eine OPR3-Phosphorylierung zu deren Aktivierung führt. Als posttranslationale Modifizierungen von OPR3 wurden die Nα-terminale Acetylierung und Phosphorylierungen an den Threoninen 2 und 11 massenspektrometrisch nachgewiesen.

Auch wenn die genauen Mechanismen der OPR3-Regulation, sowie die Bedeutung der identifizierten posttranslationalen Modifikationen der OPR3 noch nicht vollständig geklärt sind, konnte gezeigt werden, dass eine Regulation der Jasmonsäure-Biosynthese auf Ebene der OPR3 über das Monomer/Dimer-Gleichgewicht stattfindet.