Cuvillier Verlag
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Mutationsanalysen und funktionelle Untersuchungen zur Rolle spezifizierender Proteine bei der Bildung von Allylthiocyanat, 3,4-Epithiobutannitril und But-3-ennitril nach Myrosinase-katalysierter Hydrolyse von Allylglucosinolat
Nicola Schneegans (Autor)Vorschau
Leseprobe, PDF (670 KB)
Inhaltsverzeichnis, PDF (240 KB)
| ISBN-13 (Printausgabe) | 9783736972889 |
| ISBN-13 (E-Book) | 9783736962880 |
| Sprache | Deutsch |
| Seitenanzahl | 156 |
| Umschlagkaschierung | glänzend |
| Auflage | 1 |
| Erscheinungsort | Göttingen |
| Promotionsort | Braunschweig |
| Erscheinungsdatum | 20.10.2020 |
| Allgemeine Einordnung | Dissertation |
| Fachbereiche |
Pharmazeutische Biologie / Pharmakognosie
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| Schlagwörter | Myrosinase, myrosinase, Glucosinolat, glucosinolate, spezifizierende Proteine, specifier proteins, Mutation, mutation, Mutationsanalyse, mutational analysis, Allylthiocyanat, allylthiocyanate, Epithionitril, epithionitrile, einfaches Nitril, simple nitrile, Hydrolyse, hydrolysis, Allylglucosinolat, allylglucosinolate, 3,4-Epithiobutannitril, 3,4-epithiobutane nitrile, But-3-ennitril, but-3-en nitrile, Allylisothiocyanat, allylisothiocyanate, TaTFP, TaTFP, Thiocyanat-formendes Protein, thiocyanate-forming protein, Thlaspi arvense, Thlaspi arvense, Epithionitril-spezifizierendes Protein, epithiospecifier protein, Nitril-spezifizierendes Protein, nitrile-specifier protein, Arabidopsis thaliana, Arabidopsis thaliana, Mechanismus, mechanism, Senföl, mustard oil, Mutagenese, mutagenesis, Escherichia coli, Kristallstruktur, crystal structure, zielgerichtete Mutagenese, site-directed mutagenesis, Deletion, deletion, Transformation, transformation, heterologe Expression, heterologous expression, Aktivität, activity, Charakterisierung, characterization, Substitution, substitution, Mutante, mutant, Aminosäure, amino acid, Cofaktor, cofactor, Eisen, iron, Schleife, loop, Produktbildung, product formation, Wildtyp, wildtype, Brassicales, Brassicales aktives Zentrum, active site, demineralised, demineralisiert, Pflanzengewebe, plant tissue, Aminosäuresequenz, amino acid sequence |
Beschreibung
Das Glucosinolat-Myrosinase-System ist ein Verteidigungsmechanismus von Brassicales. Bei Gewebeverletzung, die durch einen Insektenangriff hervorgerufen werden kann, hydrolysieren die Myrosinasen die thioglykosidische Bindung der Glucosinolate, sodass toxische Isothiocyanate entstehen, die auch als Senföle bezeichnet werden. Spezifizierende Proteine erweitern das Produktspektrum der Glucosinolat-Myrosinase-Reaktion in Richtung alternativer Produkte. Mit dem Thiocyanat-formenden Protein aus Thlaspi arvense (TaTFP) entstehen bei der Myrosinase-katalysierten Hydrolyse von Allylglucosinolat die alternativen Hydrolyseprodukte Allylthiocyanat und 3,4-Epithiobutannitril auf Kosten von Allylisothiocyanat. Im Rahmen dieser Arbeit wurden vornehmlich Mutationsanalysen am TaTFP durchgeführt, mit dem Ziel Positionen zu identifizieren, welche die Produktbildung im aktiven Zentrum dieses spezifizierenden Proteins beeinflussen.
