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Cuvillier Verlag

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De En Es
Tissue-specific inactivation of subtilases in Arabidopsis thaliana by expression of proteinase inhibitors - a new approach to overcome functional redundancy

Hard Copy
EUR 42.20

E-book
EUR 29.50

Tissue-specific inactivation of subtilases in Arabidopsis thaliana by expression of proteinase inhibitors - a new approach to overcome functional redundancy (Volume 9) (English shop)

Mathias Hohl (Author)

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Table of Contents, PDF (680 KB)

ISBN-13 (Hard Copy) 9783736996939
ISBN-13 (eBook) 9783736986930
Language English
Page Number 150
Lamination of Cover glossy
Edition 1.
Book Series Schriftenreihe zur Physiologie und Biochemie der Pflanzen
Volume 9
Publication Place Göttingen
Place of Dissertation Hohenheim
Publication Date 2018-01-09
General Categorization Dissertation
Departments Biology
Biochemistry, molecular biology, gene technology
Keywords subtilisin, Arabidopsis, rice, potato, proproteins, SBT
Description

Subtilasen gehören zur S8 Familie der Subtilisin-ähnlichen Serinproteasen (Subtilasen, SBTs). Diese Proteinfamilie ist in Pflanzen stark expandiert und besitzt 56, 63 und 80 Angehörige in Arabidopsis, Reis und Kartoffel. Pflanzliche Subtilasen sind, wie ihr tierisches Pendant, die Proproteinkonvertasen, durch limitierte Proteolyse an der Aktivierung von Proteinvorläufern beteiligt. Auf Grund von funktioneller Redundanz zeigen jedoch die meisten T-DNA-Insertionslinien einzelner Subtilasegene keinen Phänotyp. Diese funktionelle Redundanz wurde in einem biochemischen Ansatz mit SBT-spezifischen Inhibitoren überwunden, indem die Funktion von SBTs auf Enzym- und nicht wie sonst üblich auf Expressionsebene reguliert wurde.

The S8 family of subtilisin-like serine proteases (subtilases, SBTs), has largely expanded in plants, as seen for Arabidopsis, rice and potato, with 56, 63, and 80 members, respectively. Like mammalian proprotein convertases, plant subtilases are involved in the activation of proproteins by limited proteolysis. Due to functional redundancy, most single-gene loss-of-function mutants lack obvious phenotypes. Functional redundancy was addressed here in a biochemical approach using SBT-specific inhibitors to impair SBT function at the level of enzyme activity rather than gene expression.